Kilocalorias

Manipular a proteína ajuda-te a perder gordura

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Proteína e a perda de peso – está a deixar-me louco.

Existe a fácil e básica – a proteína é um macronutriente, componente essencial da dieta, que consiste em aminoácidos. Se ingeres pouca proteína o teu corpo rouba-a ao músculo esquelético para fornecer aminoácidos e cetonas essenciais para apoiar os órgãos vitais (por exemplo, coração, cérebro e fígado)1. As pessoas que seguem dietas hipocalóricas (comendo menos calorias do que gastam para perder peso) são mais capazes de aderir seguir o plano de dieta, satisfazendo a sua fome mais rapidamente e mantendo a taxa metabólica basal (ou seja, gasto de energia ou quantas calorias você queima em repouso), bem como massa magra (por exemplo, músculo) se consumirem uma maior quantidade de proteína.2

Ótimo! Para o tipo de pessoa que não lê as instruções antes de fazer algo mais complicado do que uma sandes de manteiga de amendoim e doce, isto é informação suficiente. No entanto, as pessoas  ainda lutam com a perda de peso. A dieta às vezes torna-se intolerável à medida que as vias primitivas são ativadas, levando a um comportamento alimentar não planejado. Extremos na dieta e perda de gordura podem levar a distúrbios alimentares que podem refletir a necessidade fisiológica ao invés de uma patologia psicológica3. Não é incomum que os lutadores falhem em “chegar ao peso”, ou os fisiculturistas não consigam alcançar uma aparência cortada no palco porque não conseguiram controlar a compulsão alimentar4.

Para a pessoa típica, ou seja, que não é um atleta ou um fisiculturista, o aumento da ingestão de proteína dietética pode melhorar a aparência (ex, seguir estritamente um plano de dieta) e a eficácia (ex, o bom funcionamento) através das maneiras mencionadas acima5. Tradicionalmente, quem faz dieta segue planos de baixo teor de gordura que fornecem a maioria das calorias e dos hidratos de carbono. A percentagem relativamente baixa (~ 15%) e a quantidade total de proteína consumida diariamente (~ 60-70 gramas) podem ser detectadas pelo corpo como um estado de crise e as vias do cérebro são ativadas ou desativadas – resultando em sensações incontroláveis de fome e dificuldade em chegar à saciedade (plenitude) após uma refeição. Isso leva ao aumento na procura de alimentos e, muitas vezes, à seleção de alimentos ricos em proteínas, é claro, esses também possuem alto teor de gordura.

Os bodybuilders e atletas geralmente consomem proteína suficiente, à vezes até mesmo excessivamente, no estado não stressado (dias de descanso). Com base em pedidos de consultas de treinadores e ajudantes de treinadores, atletas femininas e aquelas praticantes de desportos com restrições de peso parecem ser mais vulneráveis a dietas drásticas de perda de peso ou conselhos infundados.3,4 Para o fisiculturista, o período de pré-competição é uma altura do ano particularmente difícil, pois todas as calorias desnecessárias são retiradas da dieta para maximizar a perda de gordura e prevenir a retenção de água. Treino adicional, postura e cardio aumentam o stress físico; Além disso, a interrupção do sono, bem como a ansiedade relacionada ao concurso, podem promover um estado metabólico e mental negativo. Então, o que geralmente seria suficiente, não é suficiente.

A qualidade da proteína é de extrema importância.

Não é apenas uma questão de quantidade de proteína, mas é a qualidade da proteína que importa. A maioria de vocês que está a ler este artigo está familiarizado com a proteína de soro de leite, a proteína de soro de leite é a rainha da proteína (de fonte única) quando se trata de construir músculos. A razão pela qual o soro de leite é tão altamente considerado está no seu perfil de aminoácidos. O soro é tem uma percentagem muito alta de aminoácidos de cadeia ramificada (BCAAs) leucina, isoleucina e valina. Esses três BCAAs são uma percentagem muito elevada de proteína contrátil no músculo. Por outras palavras, o material no músculo que permite contrair e descontrair. As cadeias de actina e miosina que formam proteínas contráteis “se contraiem e descontraem” com o exercício. Eventualmente, iriam quebrar-se, mas o corpo possui mecanismos de reparo que permitem que as correntes de actina e miosina danificadas sejam restauradas e até fortalecidas – o objetivo do treinamento com pesos, se houver suficientes blocos de construção (aminoácidos) disponíveis para a reparação e a hipertrofia. Se não treinados, os músculos atrofiam à medida que o corpo procura livrar-se da carga metabólica desnecessária do tecido adormecido, redistribuindo os nutrientes essenciais em outros lugares.

Embora grande parte da atenção dos aminoácidos se concentre em BCAAs, e em especial a leucina (por uma boa razão), isso não dilui a necessidade dos restantes “aminoácidos essenciais” (EAAs). Existem nove aminoácidos que o corpo não consegue criar; Os 12 aminoácidos não essenciais podem ser formados no corpo usando outros aminoácidos como um doadores contributivos, alterando as cadeias laterais na molécula para criar outros aminoácidos necessários para produzir a multiplicidade de proteínas no corpo. Os outros seis EAAs (além da leucina, isoleucina e valina) são histidina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina e triptofano.

Whey é menos eficaz para fornecer quantidades suficientes de outros EAAs, particularmente fenilalanina e triptofano. Em parte, isso deve-se à concentração relativamente baixa destes dois aminoácidos no soro. No entanto, outro fator que precisa de ser tido em consideração é que o rápido influxo de BCAAs compete com fenilalanina e triptofano ao nível de transportadores específicos que transportam esta classe de aminoácidos (grandes aminoácidos neutros, ou LNAAs) do intestino para a circulação, e da circulação para os tecidos, como músculo ou cérebro. Foi demonstrado em estudos com animais que o consumo de uma proteína com alta concentração de BCAAs reduz a quantidade de triptofano que entra na circulação do cérebro, reduzindo a produção de serotonina (um neurotransmissor)6.

Existe uma necessidade de outras proteínas, particularmente as altas em histidina e triptofano, mesmo para aqueles que complementam a dieta com quantidades abundantes de proteína de soro de leite. Na verdade, não existe uma única proteína perfeita, pois muitos fatores determinam o valor de cada proteína. As proteínas digeridas lentamente, como a caseína, podem oferecer vantagens antes dos períodos de jejum (por exemplo, dormir durante a noite) ou antes do exercício prolongado; A proteína do peixe é alta em taurina e glicina, e parece suportar perda de peso e queima de gordura; A proteína do ovo é alta em metionina e fenilalanina, e tem um forte efeito de supressão do apetite.7,8

Portanto, não é surpresa que o corpo não apenas monitoriza a quantidade de proteínas na dieta, mas também a qualidade – o quão bem a proteína fornece todos os EAAs. Na verdade, os estudos em ratos já mostram que esses animais evitam alimentos criados para serem deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais, selecionando em vez disso alimentos de outra forma idênticos, mas que estão completos com o perfil de aminoácidos9. Se uma proteína de baixa qualidade estiver disponível, o comer em excesso ocorre para compensar o aminoácido deficiente até que as necessidades do corpo estejam preenchidas. Isso pode resultar em excesso excessivo e aumento de peso patológico. Não é diferente de uma condição conhecida como “pica”, que ocorre em populações onde o alimento é deficiente em ferro. A população nestas áreas recorrem a todo o tipo de comida, já que o corpo requer mais comida para satisfazer as necessidades desse micronutriente (ferro)10. A Pica também pode ser uma manifestação de transtorno psicológico e respondeu aos inibidores da recaptação da serotonina, sugerindo um papel potencial na absorção de triptofano ou metabolismo11.

Como é que o corpo monitoriza a ingestão de proteína.

Para dissipar quaisquer preocupações sobre “o excesso de comida que não interessa”, se a proteína de soro for retardada, o corpo humano é extremamente resistente quando se trata de ingestão de proteínas. De fato, leva um tempo para que um estado de deficiência se manifeste em relação aos aminoácidos, devido a um enorme armazenamento chamado músculo esquelético. No entanto, como podes deduzir, se o corpo precisa roubar os aminoácidos aos músculos, irá fazê-lo catabolizando o mesmo músculo que exigiu meses ou anos de treino dedicado para chegar ao seu estado atual. Portanto, vale a pena pensar sobre o porquê das proteínas serem consumidas ao longo do dia, para evitar algum desequilíbrio dependente do soro.

Então, como o corpo monitoriza a quantidade de proteínas e a ingestão de qualidade? Uma excelente revisão recentemente abordou esses pontos12. Três caminhos diferentes são consideradas possibilidades viáveis: os aminoácidos interagem diretamente com receptores no cérebro; O “intestino” (isto é, intestino e fígado) detecta os aminoácidos e gera sinais neurais e mensageiros hormonais; e/ou uma hormona específica para nutrientes é libertada.12 Um ou todos esses caminhos podem afetar o comportamento/metabolismo/apetite de uma maneira que suporte perda de peso/perda de gordura.

No cérebro, existe uma enzima que é ativada quando uma deficiência de aminoácidos não específica é detectada (qualquer um dos aminoácidos essenciais), chamado GCN2; Ou outro que seja específico para a leucina, que suprime diretamente o apetite alterando o equilíbrio de duas vias concorrentes no metabolismo celular (mTOR vs. AMPK)13,14. Os efeitos da leucina não são duplicados por outros aminoácidos, sugerindo esse aminoácido ( em elevadas quantidades no soro de leite) é apenas visto como um sinal do ambiente nutricional. Assim, as proteínas baseadas em produtos lácteos usados ​​em batidos de controle de peso podem ser ferramentas práticas para o consumidor que procura perder peso e evitar mais fome ou compulsão alimentar.

O cérebro realmente regula a maioria dos comportamentos, mas a “detecção” é muitas vezes feita periféricamente, ou seja, noutros tecidos. Verificou-se que uma dieta baixa em leucina ou BCAA não induz a hiperfagia (excesso), e que infundir diretamente (injetar) aminoácidos não bloqueou o efeito excessivo induzido por uma dieta rica em proteínas. Isso sugere fortemente que algo detecta a quantidade e a qualidade da proteína como ela está sendo consumida, afetando o comportamento alimentar mais forte do que o que o cérebro percebe do seu suprimento sanguíneo14. Além disso, suplementar ratos com BCAA  numa alimentação com deficiência de proteína não manteve os ratos longe de seleccionarem um alimento inferior em BCAA que possuía proteína adequada e completa.15

Existem receptores de gosto na língua que detectam aminoácidos; Além disso, os intestinos, bem como o fígado, produzem sinais vagais que geram um padrão distinto no cérebro em áreas envolvidas com o apetite16,17, Além disso, as hormonas geradas durante a digestão também afetam a alimentação para a saciedade do sinal (plenitude)18.

Estimulando a gordura “acastanhada”

O caminho final é emocionante devido à sua novidade e potencial. FGF21 (também conhecido como fator de crescimento de fibroblastos 21) é uma hormona metabólica que demonstrou reduzir o nível de açúcar no sangue, melhorar o perfil lipídico (isto é, o colesterol) e aumentar a termogênese19. São desenvolvidas drogas para o tratamento de certos distúrbios metabólicos comumente vistos, como obesidade. Um aspecto do FGF21 que é emocionante para os pesquisadores é a sua capacidade de estimular o “brilho” da gordura branca, o que aumenta a queima de calorias e o desperdício de ácidos gordos como calor, em vez de armazenar o excesso de calorias como adiposo (gordo). Isso ocorre através de processos que envolvem estimulação adrenérgica e PGC-1alpha, um mensageiro que tem sido implicado na melhoria da saúde metabólica nas células musculares e de gordura.20,21 Infelizmente, ainda há muito a aprender sobre o FGF21, pois é elevado em obesidade e diabetes tipo 2, sugerindo que as concentrações cronicamente elevadas conduzem a um estado de resistência ou a caminhos patológicos de ativação.20,22

É provável que os picos pulsíveis no FGF21 produzam seus benefícios metabólicos, e há evidências de que privar a dieta de aminoácidos simples (leucina, histidina, asparagina e metionina) faz com que o fígado produza FGF21 através da via GCN2, a mesma via que controla a alimentação no cérebro quando as dietas são deficientes em EAA.12 Além disso, demonstrou-se que a restrição da proteína dietética em ratos E HUMANOS !!! Produz um aumento acentuado no FGF21.23 Os ratos demonstraram aumento da fome e do gasto energético. Este efeito não foi observado quando foi administrada uma dieta hipocalórica rica em proteínas, demonstrando um efeito específico para proteínas alimentares inadequadas.

Embora hipotético neste ponto, a hipertrofia muscular e o reparo também podem induzir aumentos no FGF21. Lembre-te de que o músculo serve como um poço de armazenamento de aminoácidos. Se o treino e as hormonas se combinarem para induzir um estado de hipertrofia contínua e síntese de proteínas musculares, a disponibilidade de aminoácidos com base em músculos para a circulação (corrente sangüínea) pode diminuir. Quando o músculo está sendo conduzido para crescer, ele “agarra” os aminoácidos que impedem o disparo de FGF21. A redução do aminoácido alanina pode imitar os efeitos observados em roedores que reduziram o catabolismo muscular devido à falta de receptores corticóides (hormona do stress).24 A alanina e a glutamina são os dois aminoácidos de forma livre mais prevalentes no músculo esquelético e o catabolismo de leucina foi proposto para manter a concentração de alanina. Em Português simples, se o músculo não soltar a alanina durante os períodos de jejum, o fígado pode expulsar FGF21 como se estivesse em estado deficiente de proteínas. Isso mostrou aumentar a degradação da gordura armazenada no fígado e células de gordura. Percebes-te?

Isso deixa-nos num ponto difícil. Alguns sugerem que a alimentação de uma dieta deficiente em proteínas pode ser benéfica para a perda de peso, pois estimula a produção de FGF21, com suas vantagens metabólicas.25 No entanto, já foi demonstrado que maior ingestão de proteína está associada a perda de peso mais eficiente, com maior especificidade em relação à perda de gordura. Além disso, dietas com deficiência de proteínas, particularmente aquelas baixas em EAAs, aumentam o apetite juntamente com o aumento da queima de calorias. O controle do apetite é um dos maiores obstáculos para a maioria dos indivíduos que procuram perder peso, e o aumento da proteína alimentar demonstrou melhorar o controle do apetite.

Com toda a probabilidade, os medicamentos baseados em FGF21 serão desenvolvidos. Através do caminho da FGF21 é uma grande promessa, há muito a ser aprendido antes de qualquer recomendação firme pode ser oferecida.

1.
Pasiakos S, Carbone J. Assessment of skeletal muscle proteolysis and the regulatory response to nutrition and exercise. IUBMB Life. 2014;66(7):478-484. [PubMed]
2.
Leidy H, Clifton P, Astrup A, et al. The role of protein in weight loss and maintenance. Am J Clin Nutr. April 2015. [PubMed]
3.
Haase A, Prapavessis H. Social physique anxiety and eating attitudes in female athletic and non-athletic groups. J Sci Med Sport. 2001;4(4):396-405. [PubMed]
4.
Thiel A, Gottfried H, Hesse F. Subclinical eating disorders in male athletes. A study of the low weight category in rowers and wrestlers. Acta Psychiatr Scand. 1993;88(4):259-265. [PubMed]
5.
Wycherley T, Moran L, Clifton P, Noakes M, Brinkworth G. Effects of energy-restricted high-protein, low-fat compared with standard-protein, low-fat diets: a meta-analysis of randomized controlled trials. Am J Clin Nutr. 2012;96(6):1281-1298. [PubMed]
6.
Fernstrom J. Large neutral amino acids: dietary effects on brain neurochemistry and function. Amino Acids. 2013;45(3):419-430. [PubMed]
7.
Vikøren L, Nygård O, Lied E, Rostrup E, Gudbrandsen O. A randomised study on the effects of fish protein supplement on glucose tolerance, lipids and body composition in overweight adults. Br J Nutr. 2013;109(4):648-657. [PubMed]
8.
Mobley C, Fox C, Ferguson B, et al. Effects of protein type and composition on postprandial markers of skeletal muscle anabolism, adipose tissue lipolysis, and hypothalamic gene expression. J Int Soc Sports Nutr. 2015;12:14. [PubMed]
9.
Hrupka B, Lin Y, Gietzen D, Rogers Q. Small changes in essential amino acid concentrations alter diet selection in amino acid-deficient rats. J Nutr. 1997;127(5):777-784. [PubMed]
10.
Federman D, Kirsner R, Federman G. Pica: are you hungry for the facts? Conn Med. 1997;61(4):207-209. [PubMed]
11.
Bhatia M, Gupta R. Pica responding to SSRI: an OCD spectrum disorder? World J Biol Psychiatry. 2009;10(4 Pt 3):936-938. [PubMed]
12.
Morrison C, Laeger T. Protein-dependent regulation of feeding and metabolism. Trends Endocrinol Metab. 2015;26(5):256-262. [PubMed]
13.
Anthony T, Gietzen D. Detection of amino acid deprivation in the central nervous system. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2013;16(1):96-101. [PubMed]
14.
Blouet C, Jo Y, Li X, Schwartz G. Mediobasal hypothalamic leucine sensing regulates food intake through activation of a hypothalamus-brainstem circuit. J Neurosci. 2009;29(26):8302-8311. [PubMed]
15.
Anderson S, Tews J, Harper A. Dietary branched-chain amino acids and protein selection by rats. J Nutr. 1990;120(1):52-63. [PubMed]
16.
Davidenko O, Darcel N, Fromentin G, Tomé D. Control of protein and energy intake – brain mechanisms. Eur J Clin Nutr. 2013;67(5):455-461. [PubMed]
17.
Schwarz J, Burguet J, Rampin O, et al. Three-dimensional macronutrient-associated Fos expression patterns in the mouse brainstem. PLoS One. 2010;5(2):e8974. [PubMed]
18.
Belza A, Ritz C, Sørensen M, Holst J, Rehfeld J, Astrup A. Contribution of gastroenteropancreatic appetite hormones to protein-induced satiety. Am J Clin Nutr. 2013;97(5):980-989. [PubMed]
19.
Iglesias P, Selgas R, Romero S, Díez J. Biological role, clinical significance, and therapeutic possibilities of the recently discovered metabolic hormone fibroblastic growth factor 21. Eur J Endocrinol. 2012;167(3):301-309. [PubMed]
20.
Douris N, Stevanovic D, Fisher F, et al. Central Fibroblast Growth Factor 21 Browns White Fat via Sympathetic Action in Male Mice. Endocrinology. 2015;156(7):2470-2481. [PubMed]
21.
Fisher F, Kleiner S, Douris N, et al. FGF21 regulates PGC-1α and browning of white adipose tissues in adaptive thermogenesis. Genes Dev. 2012;26(3):271-281. [PubMed]
22.
Woo Y, Xu A, Wang Y, Lam K. Fibroblast growth factor 21 as an emerging metabolic regulator: clinical perspectives. Clin Endocrinol (Oxf). 2013;78(4):489-496. [PubMed]
23.
Laeger T, Henagan T, Albarado D, et al. FGF21 is an endocrine signal of protein restriction. J Clin Invest. 2014;124(9):3913-3922. [PubMed]
24.
Shimizu N, Maruyama T, Yoshikawa N, et al. A muscle-liver-fat signalling axis is essential for central control of adaptive adipose remodelling. Nat Commun. 2015;6:6693. [PubMed]
25.
Pesta D, Samuel V. A high-protein diet for reducing body fat: mechanisms and possible caveats. Nutr Metab (Lond). 2014;11:53. [PMC]

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